jueves, 9 de julio de 2015

Introducción a Biomoleculas


Introducción a Biomoleculas


Las biomoléculas son las moléculas constituyentes de los seres vivos. Los seis elementos químicos o bioelementos más abundantes en los seres vivos son el carbonohidrógenooxígenonitrógenofósforo yazufre (C,H,O,N,P,S) representando alrededor del 99 % de la masa de la mayoría de las células, con ellos se crean todo tipos de sustancias o biomoléculas

martes, 7 de julio de 2015

PROTEINAS

PROTEÍNAS




Concepto: 

  • Proteínas: Las proteínas son macromoléculas compuestas por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. La mayoría también contienen azufre y fósforo. Las mismas están formadas por la unión de varios aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos




  • Aminoácidos: Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH)




                   Enlace peptidico



  • Biuret: Método que sirve para identificar la presencia de 2 o mas enlaces peptídicos en un compuesto 20 gotas (1,0ml) de NaOH al 10% y 4 gotas de solución CuSO(base fuerte) al 1%. El reactivo de Biuret contiene CuSO4 en solución acuosa alcalina . La reacción se basa en la formación de un compuesto de color violeta, debido a la formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos. Cuando una proteína se pone en contacto con un medio fuertemente alcalino (álcali concentrado), se forma una sustancia compleja denominada biuret , de fórmula: 


Biuret

la cual, en contacto con una solución de CuSO4 diluída, da una coloración violeta Cuanto mas fuerte este violeta, mayor es la concentración de este peptido en la solucion.


  • Xantoproteica:

 10 gotas (0,5ml) de HNO3 concentrado
 La prueba da resultado positivo en aquellas proteínas con aminoacidos portadores de grupos aromaticos
Esta reacción es característica de los grupos fenilo en la molécula proteica. Para esta prueba se produce la nitración del anillo bencénico presente en los aminoácidos obteniéndose nitrocompuestos de color amarillo.

Para acelerar esta reaccion calentaremos los compuestos, no directamente sino a baño maria


PROTEÍNAS I: Estudio de algunas sustancias

Objetivo: Identificar presencia de proteinas en las sustancias (biuret) y en caso de haber, si estas tienen restos aromáticos(xantoproteica)

Las sustancias a estudiar son: Caseina, Gelatina, Aspartamo, Ovoalbumina y Glicina



  • Caseina:


Es una proteina de caracter acido debido a su elevada proporcion de aminoacidos acidos (punto isoelectrico=4,6). La caseina humana es mas rica en cistina y en glucidos que la vaca lo que la hace mas apropiada para el bebe. Reacciona con las bases formando caseinatos utilizados en la industria para la fabricacion de colas y adhesivos.Tambien se usa en industia textil.
La caseina precipita por acción de los ácidos. Esto puede ocurrir a traves de la formacion de acido lactico por la accion bcteriana sobre la lactosa o mediante el agregado de un acido hasta alcanzar el pH correspondiente a su punto isoeléctrico. La precipitacion puede producirse por la acción enzimatica de la quimiotripsina.
No tenemos caseina pura, por tanto tendremos que extraerla de la leche


  • Leche: es

        - una emulsion de materia grasa(principalmente triaciliglicéridos) en un medio acuoso

        - Una suspención de materia proteica(caseina, albumina, globulina) en medio acuoso
        - Una solucion acuosa de sales minerales y lactosa
Contiene ademas cantidades menore de lectina, vitaminas, enzimas, nucleotidos y gases disueltos

Materiales y sustancias:

vaso de bohemia
varilla de vidrio
mechero
soporte
tela metálica
gradilla
tubos de ensayo
termómetro
papel de filtro
leche descremada
acido etanioco 2,0M
Hidroxido de sodio al 10%
Sulfato cuprico al 1%
acido nitrico concentrado

Procedimiento:
  1. Coloque aproximadamente 25ml de leche descremada en un vaso de Bohemia grande
  2. Caliente hasta aproximadamente 40°C agitando con varilla de vidrio.(no mas de eso porque proteinas como la lactoalbumina pueden desnaturalizarse con tan altas temperaturas)
  3. Adicione acido etanoico 2,0M gota a gota agitando en forma continua hasta coagulacion total *Al hacer esto modificamos el pH del medio posibilitando la precipitacion de la caseina ya que esta se encuetra en la leche en forma de micelas, facilmente separadas por precipitacion isoelectrica
  4. Seque cuidadosamente la caseina con ayuda del papel de filtro
  5. Separe dos porciones del solido obtenido de aprox 1cm3 y coloquelas en dos tubos de ensayo
Producto final
paso 2                     



Ya extraida la caseina se puede comenzar con la parte de la caracterizacion de esta sustancia

a) Haremos biuret en uno de los tubos de ensayo de la muestra: 20 gotas de NaOH 10% Y 2 gotas de solucion CuSO4 al 1%

RESULTADO:


 La caseina con el metodo biuret resulta en una sustancia violeta, lo cual nos determina que en la caseina existen enlaces peptidicos cuyos nitrogenos con pares de electrones sin compartir se coordinan con el Cu2+ . Podemos confirmar que la caseina es un peptido y hasta tal vez por la consistencia del violeta poder fundamentar que es una proteina(gran concentracion de enlaces peptidicos) lo que luego nos confirma que de positivo en la xantoproteica

b)Al otro tubo le haremos una reacción xantoproteica agregandole 10 gotas de HNO3 concentrado, espere un par de minutos

RESULTADO:

 La caseina también da positivo con la xantoproteica lo que refiere a que es una proteina y que en ella hay restos aromáticos. Observando la estructura de la caseina de mas arriba, vemos que ciertamente, tiene restos aromaticos




 CASEINA

 BIURET y XANTOPROTEICA respectivamente


  • GELATINA: La gelatina es una proteína compleja, es decir, un polímero compuesto por aminoácidos. Como sucede con los polisacáridos, el grado de polimerización, la naturaleza de los monómeros y la secuencia en la cadena proteica determinan sus propiedades generales. Una notable propiedad de las disoluciones de esta molécula es su comportamiento frente a temperaturas diferentes: son líquidas en agua caliente y se solidifican en agua fría.Al ser proteína en estado puro, ésa es su mayor propiedad nutritiva: proteína (84-90%), sales minerales (1-2%) y agua (el resto).


Procedimiento:

a) Preparar gelatina y separar en dos tubos

b) Hacer biuret en uno de los tubos



Observamos que la reaccion con biuret da positivo lo que nos habla de la presencia de 2 o mas 
enlaces peptidicos. Por lo que podemos decir que hay un peptido o posiblemente una proteina.

b) Realizar la xantoproteica


Da negativo, la gelatina no posee restos aromaticos.
A tener en cuenta, la xantoproteica en la gealtina podria dar un vago positivo por elementos comerciales que se le agregan a la gelatina, pero teoricamente, no deberia.


  • Asparmato:

El aspartamo es un edulcorante no calórico,es estable cuando se encuentra seco o congelado, pero se descompone y pierde su poder edulcorante con el transcurso del tiempo, cuando se conserva en líquidos a temperaturas superiores a 30 °C.La dulzura relativa del aspartamo es de 150 a 200 veces más dulce que el azúcar. Es necesario destacar que todos los edulcorantes se clasifican con respecto a la sacarosa o azúcar común, por lo que el valor de 200 veces es obtenido en comparación con diluciones hechas en laboratorio de sacarosa.

 Procedimiento:

a) Colocar 4 gotas de aspartamo en 2 tubos de ensayo diferentes

b) Realizar biuret en uno de ellos(izquierda)

c)Realizar xantoproteica al otro(derecha)

Observamos que ambos dan negativo, ni la xantoproteica da amarillo ni biuret violeta, por tanto el aspartamo no tiene enlaces peptidicos cuyos N realicen complejos de coordinacion con el Cu2+, lo que determina también que de negativo con la xantoproteica ya que al no tener enlaces peptidicos como vimos por biuret, no puede ser una proteina dando tambien negativo en la reaccion xantoproteica que da positiva con proteinas con restos aromaticos.


  • Ovoalbumina
La ovoalbúmina es la principal proteína de la clara del huevo (60-65% del peso de la clara de huevo). Pertenece a la superfamilia proteínica de las serpinas, aunque a diferencia de la mayoría de éstas la ovoalbúmina no es capaz de inhibir cualquier peptidasa.Es llamada fosfoglucoproteína integrada por tres fracciones, A1, A2 y A3, en una proporción de 85:12:3, respectivamente, que se diferencian por su contenido en fósforo. Es rica en cisteína y metionina y presenta grupos sulfhidrilos.

Procedimiento:

a) Colocar clara de huevo en 2 tubos de ensayo diferentes.

b) Realizar Biuret a uno

c)Xantoproteica a otro
para acelerar reacción xantoproteica e intensificar el color le agregamos NaOH y calentamos un poco

Ambas reacciones dan positivo, al igual que la caseina, la ovoalbumina tiene enlaces peptídicos como lo determina biuret. Y es una proteina con restos aromaticos como determina la xantoproteica


  • Glicina:
Glycine2.pngLa glicina es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. Es el aminoácido más pequeño y el único no quiral de los 20 aminoácidos presentes en la célula. La glicina no es esencial en la dieta humana, ya que todas las células tienen la capacidad de sintetizarla. Hay dos vías para sintetizarla: la fosforilada y la no-fosforilada. 
Procedimiento:

1)Colocar una pizca de glicina en dos tubos de ensayo diferentes

2) Diluir con algo de agua

3) Realizar Biuret en un tubo (derecha)

4)Realizar xantoproteica en el otro(izquierda)



Ambos dan negativo, en este caso porque estamos en presencia de un aminoácido solo, no unido a otro por esto no se forman enlaces peptídicos lo que hace que no de una sustancia violeta con biuret. La xantoproteica da negativo simplemente porque la glicina no es una proteina con restos aromaticos si bien puede conformar una.

Biuret: glicina - ovoalbumina- aspartamo- gelatina- caseina

Xantoproteica: gicina-ovoalbumina-aspartamo-gelatina-caseina

muestra
biuret
Xantoproteica
Caseína
(+)
(+) tinción fuerte
Gelatina
(+)
(-)
Aspartamo
(-)azulada
(-)
Ovoalbúmina
(+)violeta clarito
(+)aplicando calor y NaOH para insentificacion de color
Glicina
(-) azul clarito
(-)



PROTEINAS II: Diálisis


Concepto: 

  • Diálisis: Separación de las sustancias que están juntas o mezcladas en una misma solución, a través de una membrana que las filtra.

  • Osmosis: La ósmosis u osmosis es un proceso físico-químico que hace referencia al pasaje de un disolvente entre dos disoluciones que están separadas por una membrana con características de semipermeabilidad. Estas disoluciones, por otra parte, poseen diferente concentración. 

El liquido o gas se va a mover desde la solucion menos concentrada(con menos soluto) a la mas

  • Difusión: pasaje de particulas por medio de una membrana semipermeable desde un lugar donde se encuentran en mayor concentracion hacia uno de menor concentracion hasta que las concentraciones se igualen.


Procedimiento: 


1. Colocamos agua destilada hasta la mitad en un vaso de bohemia grande

2. Diluimos gelatina(o cualquier proteína globular estable en el medio acuoso) en poca agua y la colocamos en un recipiente con dos aperturas(ej,media botella) que en una de ellas tenga una membrana semipermeable(estructura que contiene poros o agujeros, de tamaño molecular,deja pasar determinadas sustancias), como un celofan. Agregamos tambien a esta solucion algunas gotas de NaCl.  

3. Hundimos el recipiente 2 con la membrana hacia abajo en el recipiente 1.
     *Por la presencia de agua en NaCl se fraccionará como catión Na y anión Cl.

      El agua destilada por ósmosis tenderá ir a la solución más concentrada (recipiente 2) hasta que las concentraciones en ambos recipientes se igualen alcanzando un equilibrio osmótico gracias a que existe una presión externa. A si mismo, las partículas por difusión tienden a ir a la solución menos concentrada lo que determina que en el vaso de bohemia termine habiendo iones de Na y Cl, no de gelatina por su mayor tamaño de partícula.  

4. Esperamos un tiempo para que los procesos ocurran
La osmosis es visible, el agua destilada del recipiente 1 pasa al 2

5. Con un gotero tomamos 2 muestras de ambos recipientes y las colocamos en 4 tubos de ensayo diferentes

5. Tomamos una muestra de cada recipiente y le aplicamos el método de biuret.

Observaciones: 

1. La muestra del recipiente pequeño queda violeta lo que significa un resultado positivo del método biuret que se encarga de identificar la presencia de proteínas, por lo que sabemos que allí hay gelatina.
El tubo con la muestra de recipiente grande da negativo con biuret ya que queda una solución de color azul lo que determina una ausencia de proteínas confirmándonos que el tamaño de partícula de esta, es mayor que la del filtro no permitiendo a que pase desde el recipiente pequeño.


El tubo de la derecha es el del recipiente grande(dio negativo con biuret)
El tubo de la izquierda es el del recipiente pequeño(dio positivo con biuret)



6. A los otros dos tubos se les colocan algunas gotas de AgNO3 

Observaciones: 

En los tubos de ambas muestras de ambos recipientes quedan soluciones blancas lo que determina la presencia de anión cloruro. Esto refiere a la difusión que ocurrió por medio de la membrana semipermeable que hizo que quedarán concentraciones iguales de este ión en ambos recipientes.
El Cl- tiene el tamaño de partícula como para pasar por medio de esta membrana a diferencia de esta gelatina. Damos por centado que si el Cl- pasó el Na+ también por tener un tamaño menor.
¿Como funciona el AgNO3?
En agua,  el nitrato de plata (AgNO3) se disocia:
AgNO3  >>>  Ag +    +    NO3 -

Ag +    +     Cl -  >>>  AgCl   (color blanco) (cloruro de plata)


Resultados con biuret                                              Resultados con AgNO3
A la derecha muestra del recipiente grande              A la derecha muestra de recipiente grande
A la izquierda muestra del recipiente pequeño          A la izquierda muestra  del recipiente pequeño                                                        


Después de realizada la diálisis

Muestra
Biuret
AgNo3

Interior
(+)
(+)
Exterior
(-)
(+)







sábado, 4 de julio de 2015

Indice de Saponificación de la Aspirina

Indice de Saponificación de la Aspirina

Objetivos: Encontrar el indíce de saponificación de la aspirina

Conceptos; 

  • Indice de saponificación: La masa en mg de hidróxido de sodio (NaOH) o de potasio (KOH) necesaria para saponificar totalmente 1g de la muestra (la cual debe ser un éster por definición de saponificación).


pH: El pH es una medida de acidez o alcalinidad de una disolución. El pH indica la concentración de ioneshidrogeno [H]+ presentes en determinadas disoluciones.


Se habla de una sustancia basica cuando su pH (-log[H]+)es mayor a 7, esto se da cuando la concentracion de cation hidrogeno en el medio es baja.
La sustanicia es acida cuando su pH es menor a 7, siendo la concentación de cation hidrogeno muy alta


Procedimiento: 

Parte A:

1) Colocar en un vaso de bohemia pequeño 20ml (10 gotas) de NaOH 0,5M y 2 gotas de fenoftaleina (el contenido quedará rosado).


  • La fenoftaleina: es un reactivo indicador, permite determinar si un medio es ácido(queda de color transpartente, a menos que sea extremadamente acido que quedara naranja) o básico(quedara rosado). Al haber colocado unicamente NaOH en el vaso de bohemia, la concentración de H+ es baja por tanto el pH es alto estando frente a una sustancia basica)

2) Colocar este vaso debajo de una bureta con HCl 2,0M (ver el volumen inicial de éste) e ir dejando caer gota a gota el HCl revolviendo el vaso hasta que el color del contenido sea transparente.
Cuando el contenido sea transparente significa que ya no estaremos frente a una solución básica, y si nos damos cuenta enseguida se vaya ese rosa estaremos frente a una solucion neutra, donde las concentraciones de H+ Y OH- estan igualadas

3) Observar el volumen final de HCl en la bureta y calcular el volumen de HCl utilizado para neutralizar la solución de NaOH.
*El volumen de HCl utilizado para neutralizar el NaOH fue 9,2ml.

Solución 20ml NaOH 0,5M + Fenoftaleina
Parte B:

solución 20ml NaOH 0,5M+ fenoftaleina + 9,2ml HCl 2.0M

1) Colocar en un vaso de bohemia pequeño 20ml de NaOH 0,5M, una aspirina diluida en agua y alcohol previaente filtrada para obtener unicamente el componente relevante: acido acetilsalcilico junto con el agua y alcohol, solucion que luego debe ser calentada para favorecer la saponificacion y 2 gotas de fenoftaleina.

2) Colocar el vaso debajo de una bureta con HCl 2,0M observando el volumen inicial del HCl.

3) Dejar caer gota a gota el HCl en el vaso revolviendo cautelosamente hasta que la solución se torne transparente; observe el volumen de HCl en la bureta en este instante.

4) Calcule, teniendo en cuenta el volumen final de HCl y el inicial, cuanto de este se utilizó para neutralizar la solución en el vaso.
*En este caso el volumen necesario para neutralizar la solución fue 0.7 ml de HCl.

                                                aspirinas

















     dilucíon de la aspirina


filtración de aspirina diluida en alcohol y agua
                  

acido acetilsalicilico+alcohol+agua                                     otras sustancias no relevantes

amboscomponentes despues de filtracion

calentamiento de acido aspartico

Solución 2 basica                                           Solución 2 neutralizada
20ml NaOH 0,5M                                         0.7 ml HCl
Fenoftaleina                                                20ml NaOH
500mgÁcido acetilsalicilico                          Fenoftaleina
alcohol                                                       500mg a. acetilsalicilico
agua                                                             agua
                                                                     alcohol


Conociendo los dos volúmenes de HCl necesarios para neutralizar las diferentes soluciones
podemos calcular la diferencia entre ellos siendo esta, la cantidad de HCl que reacciona con la cantidad de NaOH que fue utlizada por la aspirina para el proceso de saponificación. Para eso restamos al volumen de HCl da 8,5ml (9,2-0.7)
1 mol de aspirina + 2 mol NaOH -------- Salicilato de sodio + acetato de sodio + agua

Son dos mol de NaOH porque curren 2 reacciones simultaneas:
-Hidrolizacion del enlace ester, para el que se necesita 1 mol de NaOH
-Neutralizacion del carboxilo del salicilato de sodio para el cual se necesita el otro mol de NaOH



NaOH                  +            HCl               --------   NaCl + H2O
volumen= 20ml         volumen=8,5
molaridad= ?             molaridad=0,5mol/l

M . v= n
0.5 x 0,0085= n de HCl
n HCl=0.00425

como la relacion entre NaOH y HCl es de mol a mol, significa que 0.00425mol de NaOH fueron los que reaccionaron con esa cantidad de HCl, es decir, la cantidad en mol de NaOH necesario para la saponificacion de la aspirina.

1mol de aspirina-----2mol NaOH
X mol de aspirina---- 0.00425mol NaOH
x=0.002125 mol de aspirina reaccionaron

Masa Molar de aspirina (C9H8O4)= 180g/mol
Masa Molar NaOH= 40g/mol

masa= masa molar x n
masa de acido acetil salicilico que reacciono=0.38g (se dice que en aspirina hay 0.50g de acido acetil salicilico,0.12g de este quedaron en el filtrado y mortero donde se aplasto aspirina)
masa de NaOH que reacciono= 85mg

0.38g de aspirina--------------------------------------85mgNaOH
1g(por definicion de indice de saponificacion)-----x

x=223mg de NaOH
Indice de saponificacion NaOH de la aspirina experimental = 223

Indice de saponificacion NaOH de la aspirina teorico=200

Indice de saponificacion KOH de la aspirina experimental = I,S NaOH x 1,4= 312
Indice de saponificacion KOH de la aspirina teorico= 280



























Jabones y Detergentes

Jabones y Detergentes

Objetivo:
Obtener un jabón y un detergente. Realizar el estudio comparativo de algunas de sus propiedades.

Materiales:
  • Vaso de Bohemia grande
  • 4 Probetas 10ml
  • Capsula con trípode
  • Gradilla con tubos de ensayo
  • Pinzas para capsula y tubo
  • 6 vasos de bohemia chicos
  • Varilla de vidrio
  • Espátula
  • Cuenta gotas
  • Piceta
  • Mechero y fósforos
  • Paño de limpieza
Sustancias
  • Aceite de coco
  • Etanol
  • Solucion acuosa NaOH 1,0molar
  • Solucion acuosa NaOH 8,0M
  • Solución acuosa Cacl2 1%
  • Urea
  • Ácido alquil bencil sulfónico
  • Rojo de metilo
  • Aceite
  • Agua
  • Azufre(polvo)
Actividad experimental

1)Obtención del jabón

a) Fundir 15ml de aceite de coco en un vaso de bohemia pequeño

b) Agregar al vaso 6ml de etanol y 10ml de NaOH 8,0M

c) Introducir el vaso pequeño en otro vaso mas grande que contenga agua

d) Calentar el conjunto durante media hora, agitando permanentemente el contenido del vaso
pequeño(en caso que haya mucha producción de espuma, retirar momentáneamente el mechero y luego continuar). Si la mezcla adquiere mucha dureza agregar algo de agua

e) Moldear y dejar enfriar


Paso d) Con alteraciones para mayor rapidez. Se calienta vaso de bohemia pequeño directamente
contenido se va espesando y alejando de las paredes del recipiente.

Concepto: 

  • ¿Qué es un jabón? Cuando un éster y una base son puestos a reaccionar los productos son alcohol y una sal; si el éster es un triglicérido, esta sal será un jabón. Por tanto, es una sal de ácidos grasos (anión de la sustancia) y metales (catión de la sustancia).

2)Obtención de detergente

a) en un vaso de bohemia seco, colocar 20 gotas de ácido alquil bencil sulfónico. Lo usará mas adelante

b)Medir 10 ml de solución NaOH 1,0M y verter en otro vaso de bohemia. Agregarle a esta solucion aproximadamente 1g de urea y agitar hasta disolución total

c) Agregar al primer vaso de bohemia utilizando goteo y agitando 10 gotas de la ultima solución preparada

d)Adicionar una gota de rojo de metilo agitar y observar

e) Continuar agregando por goteo y por agitación la solución básica hasta observar cambio y así obtener el detergente deseado


  • ¿Qué es un detergente? Un detergente se forma cuando el ester colocado a reaccionar con una base es el acido decil benceno sulfonico ya que el anion sulfonato que resulta no precipita en ningn solido vivalente con cation calcio o magnesio presentes en el agua dura.
Para colorearlos se puede usar un reactivo como fenoftaleina o azul de bromtimol que  dado que indican con diferentes colores cuando etan en presencia de un medio basico. Y el jabon y detergente son basicos

Resultado de imagen para agua con jabon molecular

ESTUDIO COMPARATIVO DE PROPIEDADES

a. Colocar un trozo (media cucharadita) del jabón obtenido, en un vaso de bohemia, agregar agua hasta un volumen de 60ml.

b. Calentar y agitar hasta disolución total

c. En otro vaso de Bohemia colocar agua hasta hasta un volumen de aproximadamente 15ml y agregar la mitad del detergente obtenido.

Homogeneizar mediante una varilla

d. Colocar en dos tubos de ensayo solución jabonosa y en otros dos tubos solucion detergente (aproximadamente 4ml de cada solución)

e. Acción emulsionanate

i. Agregar a un tubo con solucion jabonosa y a otro con solución de detergente 3 gotas de aceite. Agitar y obsevar.

MICRO

MACRO
El aceite queda emulsionado, acido carboxilicos rodean al aceite ya que ambos son apolares quedando la zona apolar (cola) hacia adentro y la cabeza polar hacia afuera interactuando con el agua

ii. Colocar en un tubo de ensayo aprox 4ml de agua y adicionar 3 gotas de aceite, Agitar y observar
Quedan dos fases, tienen diferentes densidades

la grasa en este caso en realidad es aceite, siendo la diferencia entre ellas su origen. En el aceite origen vegetal, grasa animal.


f. Efecto sobre la tensión superficial

i.Colocar en un vaso de Bohemia 50ml de agua

ii. Colocar en otro vaso de Bohemia 50ml de agua jabonosa

iii. En otro vaso de Bohemia diuir con agua la solución de detergente hasta un volumen de 50ml

iv. Espolvorear una pequeña cantidad de azufre en polvo sobre la superficie líquida de cada uno de
 los 3 vasos de bohemia que contienen: agua, solución jabonosa y solución de detergente

v. Registrar observaciones


agua sola  -   detergente   - jabón
En las soluciones de jabón y detergente el azufre se hunde porque la tensión superficial es menor ya que los aniones del jabón no permiten que las moleculas de agua realizen puentes de hidrógeno tan facilmente, interfieren haciendo menor la fuerza entre ellas.


esto ocurre en el agua sin jabon:


las pelotitas con colita representarian las moleculas de jabon o detergente, la cabeza polar con afinidad por el agua y la cola apolar. estas cabezas interfieren en los puentes de hidrogeno entre las moleculas de agua.


g. Efecto del catión calcio
i.Retirar dos tubos de ensayo de la gradilla, uno con solucion jabonosa y otro con solucion de detergente. Agitar para aumentar el volumen de espuma

ii.Agregar una gota de solucion acuosa de catión calcio a cada uno

iii. Anote las observaciones

Se forma agua dura, agua con cationes.
Precipita mas el de detergente, los jabones no limpian en "agua dura", agua que contiene cationes metalicos con carga(2+)princialmente calcio 2+ y magnesio 2+

En agua dura los acidos grasos del jabón y los cationes de esta forman solidos insolubles.



EXTRA
i. Agregar a un vaso de bohemia con agua, otro con solucion con detergente y otro con solucion jabonosa; carbón
ii. filtar los 3 resultado
 sol. jabonosa - agua - detergente
abajo: solucion jabonosa, carbon emulsionado
medio: agua, carbón se hunde mas lento, al filtrar agua pasa
arriba: detergente

la solucion jabonosa y de detergente al filtrarse, pasa una sustancia gris, al estar el carbon emulsionado las particulas estan muy juntas , al igual que pasan las particulas emulsionadas por la fibra de la ropa al lavar.
El carbon queda emulsionado porque es apolar al igual que las colas de los acidos carboxílicos de los jabones y detergentes, esto permite que se "atraigan" esas zonas quedando emulsionado